Interaksi hidrofobik apa adanya, kepentingan biologis, dan contoh



itu Interaksi hidrofobik (HI) mereka adalah kekuatan yang mempertahankan kohesi antara senyawa apolar yang direndam dalam larutan atau pelarut polar. Tidak seperti interaksi lain dari karakter non-kovalen, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik atau gaya van der Waals, interaksi hidrofobik tidak tergantung pada sifat intrinsik zat terlarut, tetapi lebih pada pelarut.

Contoh yang sangat ilustratif dari interaksi ini adalah pemisahan fasa yang terjadi ketika mencoba mencampur air dengan minyak. Dalam hal ini, molekul minyak "berinteraksi" satu sama lain sebagai hasil dari pemesanan molekul air di sekitar mereka.

Gagasan interaksi ini ada sejak sebelum empat puluhan. Namun, istilah "tautan hidrofobik" diciptakan oleh Kauzmann pada tahun 1959, sambil mempelajari faktor-faktor terpenting dalam stabilisasi struktur tiga dimensi protein tertentu..

HI adalah interaksi nonspesifik yang paling penting yang terjadi dalam sistem biologis. Mereka juga memiliki peran penting dalam berbagai aplikasi teknik dan industri kimia dan farmasi yang kita kenal sekarang.

Indeks

  • 1 Apa interaksi hidrofobik??
  • 2 Penting secara biologis
  • 3 Contoh Interaksi Hidrofobik
    • 3.1 Membran
    • 3.2 Protein
    • 3.3 Deterjen
  • 4 Referensi

Apa interaksi hidrofobik??

Penyebab fisik HI didasarkan pada ketidakmampuan zat apolar untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dalam suatu larutan.

Mereka dikenal sebagai "interaksi nonspesifik" karena mereka tidak terkait dengan afinitas antara molekul terlarut, tetapi lebih kepada kecenderungan molekul air untuk mempertahankan interaksi mereka sendiri melalui ikatan hidrogen..

Ketika bersentuhan dengan air, molekul apolar atau hidrofobik cenderung berkumpul secara spontan, untuk mencapai stabilitas terbesar dengan mengurangi area permukaan kontak dengan air..

Efek ini dapat dikacaukan dengan daya tarik yang kuat, tetapi itu hanya konsekuensi dari karakter apolar dari zat-zat tersebut dalam kaitannya dengan pelarut..

Dijelaskan dari sudut pandang termodinamika, asosiasi spontan ini terjadi untuk mencari keadaan yang menguntungkan secara energetik, di mana terdapat variasi terkecil dari energi bebas (ΔG).

Ingatlah bahwa ΔG = ΔH - TΔS, keadaan yang paling menguntungkan secara energetik adalah bahwa di mana entropi (ΔS) lebih besar, yaitu, di mana ada lebih sedikit molekul air yang kebebasan rotasi dan translasinya dikurangi dengan kontak dengan zat terlarut apolar.

Ketika molekul-molekul apolar dihubungkan satu sama lain, dipaksa oleh molekul-molekul air, keadaan yang lebih menguntungkan diperoleh daripada jika molekul-molekul ini tetap terpisah, masing-masing dikelilingi oleh "kurungan" molekul air yang berbeda..

Pentingnya biologis

HI memiliki relevansi yang hebat karena terjadi dalam berbagai proses biokimia.

Di antara proses-proses ini adalah perubahan konformasi dalam protein, pengikatan substrat dengan enzim, asosiasi subunit kompleks enzimatik, agregasi dan pembentukan membran biologis, stabilisasi protein dalam larutan air dan lainnya..

Dalam istilah kuantitatif, penulis yang berbeda telah diberi tugas untuk menentukan pentingnya HI dalam stabilitas struktur sejumlah besar protein, menyimpulkan bahwa interaksi ini berkontribusi lebih dari 50%..

Banyak protein membran (integral dan periferal) terkait dengan bilayers lipid berkat HI ketika, dalam strukturnya, protein tersebut memiliki domain dengan karakter hidrofobik. Selain itu, stabilitas struktur tersier dari banyak protein larut tergantung pada HI.

Beberapa teknik dalam studi Biologi Sel mengeksploitasi properti yang dimiliki oleh beberapa deterjen ionik untuk membentuk misel, yang merupakan "hemispherical" dari senyawa senyawa amfifilik yang daerah kutubnya berhubungan satu sama lain berkat HI.

Misel juga digunakan dalam studi farmasi yang melibatkan pengiriman obat yang larut dalam lemak dan pembentukannya juga penting untuk penyerapan vitamin kompleks dan lipid dalam tubuh manusia.

Contoh Interaksi Hidrofobik

Membran

Contoh yang sangat baik dari HI adalah pembentukan membran sel. Struktur seperti ini terdiri dari bilayer fosfolipid. Organisasinya diberikan terima kasih kepada HI yang terjadi di antara ekor apolar dalam "tolakan" ke lingkungan berair di sekitarnya..

Protein

HI memiliki pengaruh besar pada lipatan protein globular, yang bentuk aktif biologisnya diperoleh setelah pembentukan konfigurasi spasial tertentu, diatur oleh adanya residu asam amino tertentu dalam struktur..

  • Kasus apomioglobin

Apomyoglobin (mioglobin yang tidak memiliki kelompok heme) adalah protein alfa heliks kecil yang telah berfungsi sebagai model untuk mempelajari proses pelipatan dan pentingnya HI di antara residu apolar dalam rantai polipeptida yang sama..

Dalam sebuah penelitian yang dilakukan oleh Dyson dan kolaborator pada tahun 2006 di mana urutan mutasi apomioglobin digunakan, ditunjukkan bahwa inisiasi peristiwa pelipatan ini tergantung terutama pada HI antara asam amino dengan kelompok apolar dari heliks alfa..

Dengan demikian, perubahan kecil yang diperkenalkan dalam urutan asam amino berarti modifikasi penting dalam struktur tersier, yang menghasilkan protein cacat dan tidak aktif..

Deterjen

Contoh nyata HI lainnya adalah cara kerja deterjen komersial yang kita gunakan untuk keperluan rumah tangga setiap hari.

Deterjen adalah molekul amphipathic (dengan daerah kutub dan apolar). Mereka dapat "mengemulsi" lemak karena mereka memiliki kemampuan untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dan memiliki interaksi hidrofobik dengan lipid yang ada dalam lemak.

Ketika bersentuhan dengan lemak dalam larutan encer, molekul-molekul deterjen saling berhubungan sedemikian rupa sehingga ekor apolar saling berhadapan, melampirkan molekul lipid, dan memperlihatkan daerah kutub, yang masuk ke permukaan misel, ke permukaan misel. kontak dengan air.

Referensi

  1. Chandler, D. (2005). Antarmuka dan kekuatan pendorong perakitan hidrofobik. Alam, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulasi Interaksi Hidrofobik dengan Memediasi Struktur Nanoscale Permukaan dan Kimia, tidak monoton oleh Hidrofobik. Angewandte Chemie - Edisi Internasional, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., & Sheraga, H. A. (2006). Peran interaksi hidrofobik dalam inisiasi dan penyebaran lipatan protein. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologi Sel Molekuler (edisi ke-5). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Biologi struktural membran: dengan dasar biokimia dan biofisik. Cambridge University Press. Diperoleh dari www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Kemajuan terbaru dalam memahami interaksi hidrofobik. Prosiding National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Prinsip Lehninger Biokimia. Edisi Omega (edisi ke-5).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Interaksi hidrofobik dan reaktivitas kimia. Kimia Organik dan Biomolekul, 1 (16), 2809-2820.
  10. Kecepatan, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Kontribusi interaksi hidrofobik terhadap stabilitas protein. Jurnal Biologi Molekuler, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Alasan Sebenarnya Mengapa Minyak dan Air Tidak Bercampur. Jurnal Pendidikan Kimia, 75 (1), 116-118.