Struktur integritas, fungsi dan perspektif evolusi



Initril mereka adalah protein transmembran yang bertanggung jawab untuk memediasi adhesi antar sel. Protein ini memiliki bagian yang meluas ke lingkungan di luar sel dan dapat mengikat protein lain dalam matriks ekstraseluler. Yang lain dapat mengikat sel yang berdekatan lainnya, dengan polisakarida bakteri atau protein virus tertentu.

Semua interaksi ini di mana integrin berpartisipasi menghasilkan stabilitas dalam hal berbagai persimpangan seluler, pembentukan matriks ekstraseluler, pembentukan agregat trombosit, pembentukan persimpangan seluler dalam sistem kekebalan tubuh, di antara peristiwa lain yang relevan secara biologis.

Integrin telah ditemukan di berbagai organisme, seperti mamalia, burung, ikan, dan beberapa eukariota sederhana seperti sepon, nematoda, dan lalat buah..

Indeks

  • 1 Struktur
    • 1.1 Generalitas struktural dari integrin
    • 1.2 Karakteristik subunit
    • 1.3 Persatuan kovalen antar subunit
  • 2 fungsi
  • 3 Perspektif evolusi
  • 4 Referensi

Struktur

Generalisasi struktural dari integrin

Integrin adalah glikoprotein. Protein adalah makromolekul yang dibentuk oleh rantai panjang asam amino yang memiliki berbagai fungsi dalam organisme. Istilah "glikco" mengacu pada keberadaan karbohidrat (juga disebut karbohidrat) ke rantai asam amino.

Glikoprotein ini adalah transmembran, yaitu, ia melintasi membran plasma sel. Dalam integrin, tiga domain dapat dibedakan: domain ekstraseluler yang memungkinkan penyatuan dengan struktur lain, domain yang melintasi membran sel, dan yang terakhir yang terletak di dalam sel dan terhubung dengan sitoskeleton.

Bagian ekstraseluler

Salah satu karakteristik paling penting dari integrin adalah bahwa bagian yang memberi di luar sel memiliki bentuk globose. Ini memiliki serangkaian situs yang memungkinkan pengenalan molekul yang terletak di matriks. Urutan ini terdiri dari asam amino arginin, glisin dan aspartat.

Bagian ini yang berpartisipasi dalam serikat pekerja memiliki panjang sekitar 60 residu asam amino

Bagian transmembran

Urutan protein yang melewati membran sel ditandai dengan memiliki struktur tipe alpha helix. Selanjutnya, dua rantai dicelupkan ke dalam sitoplasma sel.

Bagian sitoplasma

Sudah di sitoplasma sel, Anda dapat bergabung dengan struktur lain, apakah protein yang berbeda, atau sitoskeleton, seperti talin, aktin, antara lain.

"Ekor" yang berada di sitoplasma memiliki panjang rata-rata 75 residu asam amino (walaupun ada pengecualian dengan lebih dari 1000 di wilayah ini).

Mekanisme ini memungkinkan integrin berfungsi sebagai jembatan untuk pertukaran informasi yang cukup dinamis: protein mengikat molekul-molekul matriks ekstraseluler ke molekul-molekul yang berada di dalam, menghasilkan serangkaian sinyal dan mengirimkan informasi.

Karakteristik dari subunit

Setiap integrin dibentuk oleh asosiasi non-kovalen dari dua glikoprotein transmembran: subunit α dan β. Karena subunit ini tidak sama, integrin dikatakan heterodimer (hetero oleh berbeda dan dimer oleh penyatuan dua subunit). Rantai α memiliki panjang hampir 800 asam amino dan β dengan 100 asam amino.

Subunit α memiliki dua rantai yang dihubungkan oleh ikatan disulfida dan memiliki kepala globular dengan situs pengikatan kation divalen. Subunit β, di sisi lain, kaya akan residu asam amino sistein dan bagian intraseluler dapat memediasi interaksi dengan serangkaian protein penghubung.

Kesatuan kovalen antar subunit

Ada 18 rantai α dan 8 rantai β. Kombinasi berbeda antara kedua subunit menentukan integrin yang ada, dengan minimum 24 dimer berbeda.

Kombinasi dapat diberikan dengan cara berikut: α dengan β, atau α dengan beberapa rantai β. Untai β bertanggung jawab untuk menentukan seberapa spesifik pengikatannya dan bagian integrin yang bertanggung jawab untuk memediasi interaksi dengan molekul target..

Dengan cara ini, kombinasi spesifik dari subunit menentukan molekul mana yang akan dihubungkan. Misalnya, integrin yang dibentuk dengan subunit α 3 dan β1 khusus untuk interaksi dengan fibronektin.

Integrin ini dikenal sebagai α3β1 (Untuk menyebutkannya, cukup sebutkan nomor subunit sebagai subskrip). Demikian pula, integrin α2β1 mengikat kolagen.

Fungsi

Integrin adalah protein penting dalam memungkinkan interaksi antara sel dan lingkungan, karena mereka memiliki reseptor penyatuan untuk komponen berbeda dari matriks ekstraseluler. Secara khusus, pengikatan terjadi antara matriks dan sitoskeleton.

Berkat sifat-sifat ini, integrin bertanggung jawab atas pengaturan bentuk, orientasi, dan pergerakan sel.

Selain itu, integrin mampu mengaktifkan berbagai jalur intraseluler. Bagian sitoplasma dari integrin dapat memicu rantai pensinyalan.

Interaksi ini mengarah pada respons seluler global, seperti yang terjadi pada reseptor pensinyalan konvensional. Jalur ini mengarah pada perubahan ekspresi gen.

Perspektif evolusi

Adhesi yang efisien antara sel-sel untuk membentuk jaringan, tanpa diragukan lagi, merupakan karakteristik penting yang seharusnya ada dalam evolusi evolusi organisme multiseluler..

Munculnya keluarga integrin telah ditelusuri hingga munculnya metazoa sekitar 600 juta tahun yang lalu.

Sekelompok hewan dengan karakteristik histologis leluhur adalah porifera, yang biasa disebut spons laut. Pada hewan ini, adhesi sel terjadi oleh matriks proteoglikan ekstraseluler. Reseptor yang berikatan dengan matriks ini memiliki motif pengikat integrin yang khas.

Faktanya, dalam kelompok hewan ini kami telah mengidentifikasi gen yang terkait dengan subunit tertentu dari beberapa integrin.

Dalam perjalanan evolusi, leluhur metazoa memperoleh integrin dan domain yang mengikat yang telah dilestarikan dari waktu ke waktu dalam kelompok hewan yang sangat besar ini..

Secara struktural, kompleksitas maksimum integrin terlihat pada kelompok vertebrata. Ada integrin berbeda yang tidak ada di invertebrata, dengan domain baru. Memang, lebih dari 24 integrin fungsional yang berbeda telah diidentifikasi pada manusia - sementara pada lalat buah Drosophila melanogaster hanya ada 5.

Referensi

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Biologi sel esensial. Ilmu Garland.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M. J. (2011). Struktur, aktivasi, dan interaksi integrin. Perspektif Cold Spring Harbor dalam biologi, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Sel: pendekatan molekuler. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologi dan biologi sel. Elsevier Brasil.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokimia: teks dan atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoarthrosis / Osteoarthritis: Biologi, fisiopatologi, klinik dan perawatan / Biologi, Patofisiologi, Klinik dan Perawatan. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integrin. Biologi genom, 8(5), 215.