Karakteristik, Fungsi dan Contoh Holoenzim



Satu holoenzim adalah enzim yang terdiri dari bagian protein yang disebut apoenzim yang dikombinasikan dengan molekul non-protein yang disebut kofaktor. Baik apoenzyme maupun kofaktor tidak aktif ketika keduanya terpisah; yaitu, untuk dapat berfungsi mereka harus digabungkan.

Jadi, holoenzim adalah enzim gabungan dan, akibatnya, mereka aktif secara katalitik. Enzim adalah jenis biomolekul yang fungsinya pada dasarnya untuk meningkatkan kecepatan reaksi seluler. Beberapa enzim membutuhkan bantuan molekul lain, yang disebut kofaktor.

Kofaktor dilengkapi dengan apoenzim dan membentuk holoenzyme aktif yang melakukan katalisis. Enzim yang membutuhkan kofaktor tertentu dikenal sebagai enzim terkonjugasi. Ini memiliki dua komponen utama: kofaktor, yang dapat berupa ion logam (anorganik) atau molekul organik; apoenzim, bagian protein.

Indeks

  • 1 Karakteristik
    • 1.1 Terdiri dari apoenzim dan kofaktor
    • 1.2 Mereka mengakui berbagai kofaktor
    • 1.3 Serikat pekerja sementara atau permanen
  • 2 Fungsi
  • 3 Contoh holoenzim yang umum
    • 3.1 RNA polimerase
    • 3,2 DNA polimerase
    • 3.3 Karbonat anhidrase
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3,5 sitokrom oksidase
    • 3,6 Piruvat kinase
    • 3,7 Piruvat karboksilase
    • 3,8 Asetil KoA karboksilase
    • 3.9 Monoamine oksidase
    • 3.10 Laktat dehidrogenase
    • 3.11 Katalase
  • 4 Referensi

Fitur

Dibentuk oleh apoenzim dan kofaktor

Apoenzim adalah bagian protein dari kompleks, dan kofaktor dapat berupa ion atau molekul organik.

Mereka mengakui berbagai kofaktor

Ada beberapa jenis kofaktor yang membantu membentuk holoenzim. Beberapa contoh adalah koenzim dan vitamin biasa, misalnya: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C t koenzim A.

Beberapa kofaktor dengan ion logam, misalnya: tembaga, besi, seng, kalsium dan magnesium, antara lain. Kelas lain dari kofaktor adalah kelompok prostetik.

Serikat pekerja sementara atau permanen

Para kofaktor dapat bergabung dengan apoenzim dengan intensitas berbeda. Dalam beberapa kasus serikat lemah dan sementara, sementara dalam kasus lain serikat sangat kuat sehingga bersifat permanen.

Dalam kasus di mana penyatuan bersifat sementara, ketika kofaktor dikeluarkan dari holoenzyme, ia menjadi apoenzyme lagi dan berhenti aktif.

Fungsi

Holoenzyme adalah enzim yang siap mengerahkan fungsi katalitiknya; yaitu, untuk mempercepat reaksi kimia tertentu yang dihasilkan di daerah yang berbeda.

Fungsi dapat bervariasi sesuai dengan aksi spesifik holoenzyme. Di antara yang paling penting adalah DNA polimerase, yang fungsinya untuk memastikan bahwa penyalinan DNA dilakukan dengan benar.

Contoh holoenzim yang umum

RNA polimerase

RNA polimerase adalah holoenzyme yang mengkatalisis reaksi sintesis RNA. Holoenzyme ini diperlukan untuk membangun untaian RNA dari untai cetakan DNA yang berfungsi sebagai templat selama proses transkripsi.

Fungsinya untuk menambahkan ribonukleotida pada 3-ujung molekul RNA yang sedang tumbuh. Pada prokariota, apoenzim RNA polimerase membutuhkan kofaktor yang disebut sigma 70.

DNA polimerase

DNA polimerase juga merupakan holoenzim yang mengkatalisis reaksi polimerisasi DNA. Enzim ini memainkan peran yang sangat penting bagi sel karena bertanggung jawab untuk mereplikasi informasi genetik.

DNA polimerase membutuhkan ion bermuatan positif, biasanya magnesium, untuk menjalankan fungsinya.

Ada beberapa jenis DNA polimerase: DNA polimerase III adalah holoenzyme yang memiliki dua enzim sentral (Pol III), masing-masing terdiri dari tiga subunit (α, ɛ dan θ), penjepit geser yang memiliki dua subunit beta dan kompleks fiksasi biaya yang memiliki banyak subunit (δ, τ, γ, ψ, dan χ).

Karbonat anhidrase

Carbonic anhydrase, juga disebut carbonate dehydratase, milik keluarga holoenzymes yang mengkatalisis konversi cepat karbon dioksida (CO2) dan air (H2O) menjadi bikarbonat (H2CO3) dan proton (H +).

Enzim ini membutuhkan ion seng (Zn + 2) sebagai kofaktor untuk menjalankan fungsinya. Reaksi yang dikatalisis oleh karbonat anhidrase bersifat reversibel, karena alasan ini aktivitasnya dianggap penting mengingat membantu menjaga keseimbangan asam-basa antara darah dan jaringan..

Hemoglobin

Hemoglobin adalah holoenzim yang sangat penting untuk pengangkutan gas dalam jaringan hewan. Protein ini hadir dalam sel darah merah mengandung zat besi (Fe + 2), dan fungsinya adalah untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke area lain dari tubuh.

Struktur molekul hemoglobin adalah tetramer, yang berarti terdiri dari 4 rantai atau subunit polipeptida.

Setiap subunit holoenzyme ini mengandung kelompok heme, dan setiap kelompok heme mengandung atom besi yang dapat mengikat molekul oksigen. Kelompok heme hemoglobin adalah kelompok prostetiknya, yang diperlukan untuk fungsi katalitiknya.

Sitokrom oksidase

Sitokrom oksidase adalah enzim yang berpartisipasi dalam proses mendapatkan energi, yang dilakukan dalam mitokondria dari hampir semua makhluk hidup.

Ini adalah holoenzyme kompleks yang membutuhkan kolaborasi kofaktor tertentu, ion besi dan tembaga, untuk dapat mengkatalisasi reaksi transfer elektron dan produksi ATP.

Piruvat kinase

Piruvat kinase adalah holoenzyme penting lainnya untuk semua sel, karena berpartisipasi dalam salah satu jalur metabolisme universal: glikolisis.

Fungsinya untuk mengkatalisasi transfer gugus fosfat dari molekul yang disebut fosfoenolpiruvat ke molekul lain yang disebut adenosin difosfat, untuk membentuk ATP dan piruvat..

Apoenzim ini membutuhkan kation kalium (K ') dan magnesium (Mg + 2) sebagai kofaktor untuk membentuk holoenzim fungsional.

Piruvat karboksilase

Contoh penting lainnya adalah piruvat karboksilase, holoenzim yang mengkatalisis transfer gugus karboksil ke molekul piruvat. Jadi, piruvat dikonversi menjadi oksaloasetat, zat antara penting dalam metabolisme.

Agar aktif secara fungsional, apoenzim piruvat karboksilase memerlukan kofaktor yang disebut biotin.

Acetyl CoA carboxylase

Asetil-KoA karboksilase adalah holoenzim yang ko-faktornya, seperti namanya, adalah koenzim A.

Ketika apoenzim dan koenzim A digabungkan, holoenzim secara katalitik aktif untuk menjalankan fungsinya: mentransfer gugus karboksil ke asetil-KoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonil-KoA).

Acetyl-CoA melakukan fungsi-fungsi penting baik dalam sel hewan maupun sel tumbuhan.

Monoamine oksidase

Ini adalah holoenzyme penting dalam sistem saraf manusia, fungsinya adalah untuk mempromosikan degradasi neurotransmiter tertentu.

Agar monoamine oksidase menjadi aktif secara katalitik, ia perlu terikat secara kovalen dengan kofaktornya, flavin adenine dinucleotide (FAD).

Laktat dehidrogenase

Lactate dehydrogenase adalah holoenzyme yang penting untuk semua makhluk hidup, terutama dalam jaringan yang mengkonsumsi banyak energi, seperti jantung, otak, hati, otot rangka, paru-paru, dan lain-lain..

Enzim ini membutuhkan keberadaan kofaktornya, nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), untuk mengkatalisasi reaksi konversi piruvat menjadi laktat..

Catalase

Katalase adalah holoenzyme penting dalam pencegahan toksisitas seluler. Fungsinya untuk menguraikan hidrogen peroksida, produk metabolisme seluler, dalam oksigen dan air.

Apoenzim katalase membutuhkan dua kofaktor untuk diaktifkan: ion mangan dan kelompok prostetik HEMO, mirip dengan hemoglobin.

Referensi

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studi Pendahuluan tentang Serum Laktat Dehidrogenase (LDH) -Prognostik Biomarker pada Payudara Karsinoma. Jurnal Penelitian Klinis dan Diagnostik, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur domain biotinil dari asetil-koenzim A karboksilase ditentukan oleh pentahapan MAD. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Edisi ke-8). W. H. Freeman dan Perusahaan.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Hubungan tingkat dehidrogenase laktat serum dengan infeksi oportunistik terpilih dan pengembangan HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Alam, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oksidase. Konsep Biomolekuler, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Manusia piruvat kinase M2: protein multifungsi. Ilmu Protein, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Struktur, mekanisme dan regulasi piruvat karboksilase. Jurnal Biokimia, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim dari piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (Ed. 7). Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur dan fungsi karbonat anhidrase. Jurnal Biokimia, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamine oksidase: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Obat saat ini, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Dasar-dasar Biokimia: Kehidupan di Tingkat Molekuler (Edisi ke-5). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Apakah Laktat yang Lebih Tinggi Merupakan Indikator Risiko Metastasis Tumor? Studi Pilot MRS Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21(2), 223-231.