Karakteristik, Fungsi dan Contoh Apoenzyme



Satu apoenzim Ini adalah bagian protein dari suatu enzim, oleh karena itu juga dikenal sebagai apoprotein. Apoenzim tidak aktif, yaitu tidak dapat melakukan fungsinya untuk melakukan reaksi biokimia tertentu, dan tidak lengkap sampai bergabung dengan molekul lain yang dikenal sebagai kofaktor..

Bagian protein (apoenzyme) bersama dengan kofaktor membentuk enzim lengkap (holoenzyme). Enzim adalah protein yang dapat meningkatkan kecepatan proses biokimia. Beberapa enzim membutuhkan kofaktor mereka untuk melakukan katalisis, sementara yang lain tidak membutuhkannya.

Indeks

  • 1 Karakteristik utama
    • 1.1 Mereka adalah struktur protein
    • 1.2 Mereka adalah bagian dari enzim terkonjugasi
    • 1.3 Mereka mengakui berbagai kofaktor
  • 2 Fungsi apoenzim
    • 2.1 Buat holoenzymes
    • 2.2. Menimbulkan aksi katalitik
  • 3 Contoh
    • 3.1 Karbonat anhidrase
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Sitokrom oksidase
    • 3.4 Alkohol dehidrogenase
    • 3,5 piruvat kinase
    • 3,6 Piruvat karboksilase
    • 3,7 Asetil Koenzim A karboksilase
    • 3.8 Monoamine oksidase
    • 3,9 Laktat dehidrogenase
    • 3.10 Katalase
  • 4 Referensi

Karakteristik utama

Mereka adalah struktur protein

Apoenzim berhubungan dengan bagian protein dari enzim, yang merupakan molekul yang fungsinya bertindak sebagai katalis terhadap reaksi kimia tertentu dalam tubuh..

Mereka adalah bagian dari enzim terkonjugasi

Enzim yang tidak memerlukan kofaktor dikenal sebagai enzim sederhana, seperti pepsin, trypsin, dan urease. Sebaliknya, enzim yang membutuhkan kofaktor tertentu dikenal sebagai enzim terkonjugasi. Ini terdiri dari dua komponen utama: kofaktor, yang merupakan struktur non-protein; dan apoenzim, struktur protein.

Kofaktor dapat berupa senyawa organik (mis., Vitamin) atau senyawa anorganik (mis., Ion logam). Kofaktor organik dapat berupa koenzim atau gugus prostetik. Koenzim adalah kofaktor yang berikatan lemah dengan enzim dan, oleh karena itu, dapat dengan mudah dilepaskan dari situs aktif enzim.

Mereka mengakui berbagai kofaktor

Ada banyak kofaktor yang bergabung dengan apoenzim untuk menghasilkan holoenzim. Koenzim yang umum adalah NAD +, FAD, koenzim A, vitamin B dan vitamin C. Ion logam umum yang terikat dengan apoenzim adalah besi, tembaga, kalsium, seng dan magnesium..

Kofaktor mengikat erat atau ringan dengan apoenzim untuk mengubah apoenzim menjadi holoenzim. Setelah kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia menjadi apoenzim lagi, yang tidak aktif dan tidak lengkap.

Fungsi apoenzim

Buat holoenzymes

Fungsi utama dari apoenzymes adalah untuk menimbulkan holoenzymes: apoenzym disatukan dengan kofaktor dan dari hubungan ini holoenzyme dihasilkan.

Bangkitkan aksi katalitik

Katalisis mengacu pada proses di mana dimungkinkan untuk mempercepat beberapa reaksi kimia. Berkat apoenzim, holoenzim selesai dan mampu mengaktifkan aksi katalitiknya.

Contohnya

Karbonat anhidrase

Carbonic anhydrase adalah enzim penting dalam sel hewan, sel tumbuhan dan lingkungan untuk menstabilkan konsentrasi karbon dioksida.

Tanpa enzim ini, konversi karbon dioksida menjadi bikarbonat - dan sebaliknya - akan sangat lambat, yang akan membuat hampir tidak mungkin untuk melakukan proses penting, seperti fotosintesis pada tanaman dan pernafasan selama respirasi..

Hemoglobin

Hemoglobin adalah protein globular yang terdapat dalam sel darah merah vertebrata dan dalam plasma banyak invertebrata, yang fungsinya untuk mengangkut oksigen dan karbon dioksida.

Penyatuan oksigen dan karbon dioksida ke enzim terjadi di sebuah situs yang disebut kelompok heme, yang bertanggung jawab untuk memberikan warna merah pada darah vertebrata..

Sitokrom oksidase

Sitokrom oksidase adalah enzim yang ada di sebagian besar sel. Ini mengandung zat besi dan porfirin.

Enzim oksidan ini sangat penting untuk proses mendapatkan energi. Ini ditemukan di membran mitokondria di mana ia mengkatalisis transfer elektron dari sitokrom menjadi oksigen, yang pada akhirnya mengarah pada pembentukan air dan ATP (molekul energi).

Alkohol dehidrogenase

Alkohol dehidrogenase adalah enzim yang ditemukan terutama di hati dan perut. Apoenzim ini mengkatalisasi langkah pertama dalam metabolisme alkohol; yaitu, oksidasi etanol dan alkohol lainnya. Dengan cara ini, itu mengubah mereka menjadi asetaldehida.

Namanya menunjukkan mekanisme aksi dalam proses ini: awalan "des" berarti "tidak", dan "hidro" mengacu pada atom hidrogen. Dengan demikian, fungsi alkohol dehidrogenase adalah untuk menghilangkan atom hidrogen dari alkohol.

Piruvat kinase

Piruvat kinase adalah apoenzim yang mengkatalisasi langkah terakhir dari proses seluler degradasi glukosa (glikolisis).

Fungsinya untuk mempercepat transfer gugus fosfat dari fosfoenolpiruvat ke adenosin difosfat, menghasilkan satu molekul piruvat dan satu dari ATP.

Piruvat kinase memiliki 4 bentuk berbeda (isoenzim) dalam jaringan hewan yang berbeda, yang masing-masing memiliki sifat kinetik tertentu yang diperlukan untuk beradaptasi dengan kebutuhan metabolisme jaringan ini..

Piruvat karboksilase

Piruvat karboksilase adalah enzim yang mengkatalisasi karboksilasi; yaitu, transfer gugus karboksil ke molekul piruvat untuk membentuk oksaloasetat.

Ini mengkatalisasi secara khusus di jaringan yang berbeda, misalnya: di hati dan ginjal mempercepat reaksi awal untuk sintesis glukosa, sedangkan di jaringan adiposa dan otak mempromosikan sintesis lipid dari piruvat.

Ini juga terlibat dalam reaksi lain yang merupakan bagian dari biosintesis karbohidrat.

Asetil Koenzim A karboksilase

Asetil-KoA karboksilase adalah enzim penting dalam metabolisme asam lemak. Ini adalah protein yang ditemukan pada hewan dan tumbuhan, menghadirkan beberapa subunit yang mengkatalisasi berbagai reaksi.

Fungsinya pada dasarnya untuk mentransfer gugus karboksil ke asetil-KoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonil-KoA).

Ini memiliki 2 isoform, yang disebut ACC1 dan ACC2, yang berbeda dalam fungsi dan distribusinya dalam jaringan mamalia.

Monoamine oksidase

Monoamine oksidase adalah enzim yang ada dalam jaringan saraf di mana ia memainkan peran penting dalam inaktivasi neurotransmitter tertentu, seperti serotonin, melatonin dan epinefrin..

Berpartisipasi dalam reaksi biokimiawi degradasi berbagai monoamina di otak. Dalam reaksi oksidatif ini, enzim menggunakan oksigen untuk menghilangkan gugus amino dari molekul dan menghasilkan aldehida (atau keton), dan amonia yang sesuai..

Laktat dehidrogenase

Laktat dehidrogenase adalah enzim yang ditemukan dalam sel-sel hewan, tumbuhan, dan prokariota. Fungsinya untuk meningkatkan konversi laktat menjadi asam piruvat, dan sebaliknya.

Enzim ini penting dalam respirasi seluler di mana glukosa, yang berasal dari makanan, terdegradasi untuk mendapatkan energi yang berguna bagi sel.

Meskipun laktat dehidrogenase berlimpah di jaringan, kadar enzim ini rendah dalam darah. Namun, ketika ada cedera atau penyakit, banyak molekul dilepaskan ke aliran darah. Jadi, dehidrogenase laktat adalah indikator cedera dan penyakit tertentu, seperti serangan jantung, anemia, kanker, HIV, dan lain-lain..

Catalase

Katalase ditemukan di semua organisme yang hidup di hadapan oksigen. Ini adalah enzim yang mempercepat reaksi dimana hidrogen peroksida terurai dalam air dan oksigen. Dengan cara ini mencegah akumulasi senyawa beracun.

Dengan demikian, ini membantu melindungi organ dan jaringan dari kerusakan yang disebabkan oleh peroksida, senyawa yang terus-menerus diproduksi dalam berbagai reaksi metabolisme. Pada mamalia ditemukan terutama di hati.

Referensi

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studi Pendahuluan tentang Serum Laktat Dehidrogenase (LDH) -Prognostik Biomarker pada Payudara Karsinoma. Jurnal Penelitian Klinis dan Diagnostik, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur domain biotinil dari asetil-koenzim A karboksilase ditentukan oleh pentahapan MAD. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Edisi ke-8). W. H. Freeman dan Perusahaan.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Hubungan tingkat dehidrogenase laktat serum dengan infeksi oportunistik terpilih dan pengembangan HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Alam, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oksidase. Konsep Biomolekuler, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Manusia piruvat kinase M2: protein multifungsi. Ilmu Protein, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Struktur, mekanisme dan regulasi piruvat karboksilase. Jurnal Biokimia, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim dari piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (Ed. 7). Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur dan fungsi karbonat anhidrase. Jurnal Biokimia, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamine oksidase: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Obat saat ini, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Dasar-dasar Biokimia: Kehidupan di Tingkat Molekuler (Edisi ke-5). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Apakah Laktat yang Lebih Tinggi Merupakan Indikator Risiko Metastasis Tumor? Studi Pilot MRS Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21(2), 223-231.