8 Faktor yang memengaruhi aktivitas enzimatik



itu faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik adalah agen atau kondisi yang dapat memodifikasi fungsi enzim. Enzim adalah kelas protein yang fungsinya untuk mempercepat reaksi biokimia. Biolekul ini sangat penting untuk semua bentuk kehidupan, tanaman, jamur, bakteri, protista dan hewan.

Enzim sangat penting dalam berbagai reaksi penting bagi organisme, seperti menghilangkan senyawa beracun, memecah makanan dan menghasilkan energi.

Dengan demikian, enzim seperti mesin molekuler yang memfasilitasi tugas sel dan, dalam banyak kasus, fungsinya dipengaruhi atau disukai dalam kondisi tertentu..

Daftar faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik

Konsentrasi enzim

Ketika konsentrasi enzim meningkat, kecepatan reaksi meningkat secara proporsional. Namun, ini hanya berlaku hingga konsentrasi tertentu, karena pada saat tertentu kecepatannya menjadi konstan.

Properti ini digunakan untuk menentukan aktivitas enzim serum (serum darah) untuk diagnosis penyakit.

Konsentrasi substrat

Meningkatkan konsentrasi substrat meningkatkan kecepatan reaksi. Ini karena lebih banyak molekul substrat akan bertabrakan dengan molekul enzim, sehingga produk akan terbentuk lebih cepat.

Namun, ketika melebihi konsentrasi substrat tertentu tidak akan ada efek pada kecepatan reaksi, karena enzim akan jenuh dan berjalan dengan kecepatan maksimum.

pH

Perubahan konsentrasi ion hidrogen (pH) secara signifikan mempengaruhi aktivitas enzim. Karena ion-ion ini bermuatan, mereka menghasilkan gaya yang menarik dan menjijikkan antara hidrogen dan ikatan ion enzim. Gangguan ini menghasilkan perubahan dalam bentuk enzim, sehingga mempengaruhi aktivitasnya.

Setiap enzim memiliki pH optimal di mana laju reaksi maksimum. Jadi, pH optimal untuk suatu enzim tergantung pada di mana ia bekerja.

Sebagai contoh, enzim usus memiliki pH optimal sekitar 7,5 (sedikit basa). Sebaliknya, enzim dalam lambung memiliki pH optimal sekitar 2 (sangat asam).

Salinitas

Konsentrasi garam juga mempengaruhi potensi ionik dan akibatnya mereka dapat mengganggu hubungan tertentu dari enzim, yang dapat menjadi bagian dari situs aktif yang sama. Dalam kasus ini, seperti halnya pH, aktivitas enzimatik akan terpengaruh.

Suhu

Ketika suhu meningkat, aktivitas enzim meningkat dan, akibatnya, kecepatan reaksi. Namun, suhu yang sangat tinggi membuat enzim-enzim terdegradasi, ini berarti bahwa energi berlebih memecah ikatan yang mempertahankan struktur mereka sehingga tidak dapat bekerja secara optimal.

Dengan demikian, kecepatan reaksi berkurang dengan cepat ketika energi termal mendenaturasi enzim. Efek ini dapat diamati secara grafis dalam kurva berbentuk lonceng, di mana laju reaksi terkait dengan suhu.

Suhu di mana laju reaksi maksimum terjadi disebut suhu optimal enzim, yang diamati pada titik tertinggi dari kurva.

Nilai ini berbeda untuk enzim yang berbeda. Namun, sebagian besar enzim dalam tubuh manusia memiliki suhu optimal sekitar 37,0 ° C.

Singkatnya, ketika suhu meningkat, awalnya laju reaksi akan meningkat karena peningkatan energi kinetik. Namun, efek dari pemutusan ikatan akan meningkat, dan kecepatan reaksi akan mulai berkurang.

Konsentrasi produk

Akumulasi produk reaksi biasanya mengurangi kecepatan enzim. Dalam beberapa enzim, produk bergabung dengan situs aktifnya membentuk kompleks yang longgar dan, karenanya, menghambat aktivitas enzim.

Dalam sistem hidup, penghambatan jenis ini biasanya dicegah dengan eliminasi cepat dari produk yang terbentuk.

Penggerak enzimatik

Beberapa enzim membutuhkan kehadiran elemen lain agar bekerja lebih baik, ini bisa berupa kation logam anorganik seperti Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, dll..

Jarang, anion juga diperlukan untuk aktivitas enzimatik, misalnya: anion klorida (CI-) untuk amilase. Ion-ion kecil ini disebut enzim kofaktor.

Ada juga kelompok unsur lain yang mendukung aktivitas enzim, yang disebut koenzim. Koenzim adalah molekul organik yang mengandung karbon, seperti vitamin yang ditemukan dalam makanan.

Contohnya adalah vitamin B12, yang merupakan koenzim metionin sintase, enzim yang diperlukan untuk metabolisme protein dalam tubuh.

Inhibitor enzim

Inhibitor enzim adalah zat yang secara negatif mempengaruhi fungsi enzim dan, akibatnya, memperlambat atau dalam beberapa kasus, menghentikan katalisis.

Ada tiga jenis penghambatan enzim: penghambatan kompetitif, non-kompetitif dan substrat:

Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah senyawa kimia yang mirip dengan substrat yang dapat bereaksi dengan situs aktif enzim. Ketika situs aktif enzim telah dikaitkan dengan inhibitor kompetitif, substrat tidak dapat mengikat enzim.

Inhibitor non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif juga merupakan senyawa kimia yang mengikat ke tempat lain di situs aktif enzim, yang disebut situs alosterik. Akibatnya, enzim berubah bentuk dan tidak bisa lagi dengan mudah mengikat substratnya, sehingga enzim tersebut tidak dapat berfungsi dengan baik..

Referensi

  1. Alters, S. (2000). Biologi: Memahami Kehidupan (Edisi ke-3). Jones dan Bartlett Learning.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Edisi ke-8). W. H. Freeman dan Perusahaan.
  3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Ilmu yang dinamis (Edisi pertama). Thomson Brooks / Cole.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kimia untuk Hari Ini: Umum, Organik, dan Biokimia (Edisi ke-9). Belajar Cengage.
  5. Stoker, H. (2013). Kimia Organik dan Biologis (Ed. 6). Brooks / Cole Cengage Learning.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Dasar-dasar Biokimia: Kehidupan di Tingkat Molekuler (Edisi ke-5). Wiley.