Bagikan:
Struktur, Jenis dan Fungsi Immunoglobulin
itu imunoglobulin Mereka adalah molekul yang membuat limfosit B dan sel plasma yang membantu mempertahankan tubuh. Mereka terdiri dari biomolekul glikoprotein milik sistem kekebalan tubuh. Mereka adalah salah satu protein serum darah yang paling melimpah, setelah albumin.
Antibodi adalah nama lain yang diterima imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin karena perilakunya dalam elektroforesis serum darah yang mengandungnya. Molekul imunoglobulin bisa sederhana atau kompleks, tergantung pada apakah penyajiannya sebagai monomer atau dipolimerisasi.
Struktur umum imunoglobulin mirip dengan huruf "Y". Ada lima jenis imunoglobulin yang menunjukkan perbedaan morfologis, fungsional, dan lokasi pada organisme. Perbedaan struktural dari antibodi tidak dalam bentuk, tetapi dalam komposisi mereka; setiap jenis memiliki tujuan tertentu.
Respons imunologis yang dipromosikan oleh imunoglobulin sangat spesifik dan merupakan mekanisme yang sangat kompleks. Stimulus untuk sekresi oleh sel diaktifkan di hadapan agen asing ke organisme, seperti bakteri. Fungsi imunoglobulin adalah untuk mengikat elemen asing dan menghilangkannya.
Imunoglobulin atau antibodi dapat hadir baik di dalam darah maupun di permukaan membran organ. Biolekul ini merupakan elemen penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.
Indeks
- 1 Struktur
- 1.1 Rantai berat
- 1.2 Rantai ringan
- 1.3 Segmen Fc dan Fab
- 2 Jenis
- 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
- 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
- 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
- 2.4 Immunoglobulin E (IgE)
- 2.5 Immunoglobulin D (IgD)
- 2.6 Perubahan jenis
- 3 Fungsi
- 3.1 Fungsi umum
- 3.2 Fungsi spesifik
- 4 Referensi
Struktur
Struktur antibodi mengandung asam amino dan karbohidrat, oligosakarida. Kehadiran asam amino yang dominan, jumlah dan distribusinya adalah yang menentukan struktur imunoglobulin.
Seperti semua protein, imunoglobulin memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner, yang menentukan penampilan tipikal mereka.
Mempertimbangkan jumlah asam amino yang mereka sajikan, imunoglobulin memiliki dua jenis rantai: rantai berat dan rantai ringan. Selain itu, sesuai dengan urutan asam amino dalam strukturnya, masing-masing rantai memiliki wilayah variabel dan wilayah konstan.
Rantai berat
Rantai imunoglobulin yang berat berhubungan dengan unit polipeptida yang terdiri dari 440 sekuens asam amino.
Setiap imunoglobulin memiliki 2 rantai berat, dan masing-masing memiliki wilayah variabel dan daerah konstan. Wilayah konstan memiliki 330 asam amino dan 110 asam amino variabel diurutkan.
Struktur rantai berat berbeda untuk setiap imunoglobulin. Mereka adalah total 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis-jenis imunoglobulin.
Jenis rantai berat diidentifikasi oleh huruf Yunani γ, μ, α, ε, δ untuk masing-masing imunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD..
Wilayah konstan rantai berat ε dan μ dibentuk oleh empat domain, sementara yang terkait dengan α, γ, δ memiliki tiga. Jadi, setiap daerah konstan akan berbeda untuk setiap jenis imunoglobulin, tetapi umum untuk imunoglobulin dari jenis yang sama.
Wilayah variabel rantai berat dibentuk oleh domain imunoglobulin tunggal. Wilayah ini memiliki urutan 110 asam amino, dan akan berbeda tergantung pada spesifisitas antibodi untuk antigen.
Dalam struktur rantai berat dapat diamati engsel angulasi atau fleksi-dipanggil yang mewakili area fleksibel rantai.
Rantai cahaya
Rantai cahaya imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri dari sekitar 220 asam amino. Ada dua jenis rantai cahaya pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang terakhir dengan empat subtipe. Domain konstan dan variabel masing-masing memiliki urutan 110 asam amino.
Antibodi dapat memiliki dua rantai cahaya κ (κκ) atau sepasang rantai λ (λλ) tetapi tidak mungkin untuk memiliki satu dari setiap jenis pada waktu yang sama..
Segmen Fc dan Fab
Karena setiap imunoglobulin memiliki bentuk yang mirip dengan "Y", ia dapat dibagi menjadi dua segmen. Segmen "bawah", alasnya, disebut fraksi yang dapat dikristalisasi atau Fc; sedangkan lengan "Y" membentuk Fab, atau fraksi yang mengikat antigen. Masing-masing bagian struktural dari imunoglobulin melakukan fungsi yang berbeda.
Segmen fc
Segmen Fc memiliki dua atau tiga domain konstan rantai berat imunoglobulin.
Fc dapat berikatan dengan protein atau reseptor spesifik pada basofil, eosinofil atau sel mast, sehingga menginduksi respon imun spesifik yang akan menghilangkan antigen. Fc sesuai dengan ujung karboksil imunoglobulin.
Segmen Luar Biasa
Fraksi Fab atau segmen antibodi berisi domain variabel di ujungnya, di samping domain konstan rantai berat dan ringan.
Domain konstan rantai berat dilanjutkan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Sesuai dengan ujung terminal amino dari imunoglobulin.
Pentingnya segmen Fab adalah memungkinkan pengikatan dengan antigen, zat asing, dan zat berbahaya.
Domain variabel dari setiap imunoglobulin menjamin spesifisitasnya untuk antigen yang diberikan; karakteristik ini bahkan memungkinkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit radang dan infeksi.
Jenis
Imunoglobulin yang dikenal sampai sekarang memiliki rantai berat spesifik yang konstan untuk masing-masing dan perbedaan yang lain.
Ada lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin, yang fungsinya berbeda.
Immunoglobulin G (IgG)
Immunoglobulin G adalah varietas yang paling banyak. Ini memiliki rantai gamma yang berat dan disajikan dalam bentuk unimolecular atau monomer.
IgG adalah yang paling melimpah dalam serum darah dan ruang jaringan. Perubahan minimal dalam urutan asam amino rantai beratnya menentukan pembagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4.
Immunoglobulin G memiliki urutan 330 asam amino dalam segmen Fc dan berat molekul 150.000, yang 105.000 sesuai dengan rantai beratnya.
Immunoglobulin M (IgM)
Immunoglobulin M adalah pentamer yang rantai beratnya μ. Berat molekulnya tinggi, sekitar 900.000.
Urutan asam amino rantai beratnya adalah 440 fraksi Fc-nya. Itu ditemukan terutama dalam serum darah, mewakili 10 hingga 12% dari imunoglobulin. IgM hanya memiliki satu subtipe.
Immunoglobulin A (IgA)
Ini sesuai dengan tipe rantai berat α, dan mewakili 15% dari total imunoglobulin. IgA ditemukan dalam darah dan sekresi, termasuk ASI, dalam bentuk monomer atau dimer. Berat molekul imunoglobulin ini adalah 320.000 dan memiliki dua subtipe: IgA1 dan IgA2.
Immunoglobulin E (IgE)
Immunoglobulin E dibentuk oleh tipe rantai berat ε dan sangat langka dalam serum, sekitar 0,002%.
IgE memiliki berat molekul 200.000 dan hadir sebagai monomer terutama dalam serum, lendir hidung dan saliva. Adalah juga umum untuk menemukan imunoglobulin ini dalam basofil dan sel mast.
Immunoglobulin D (IgD)
Variasi rantai berat δ sesuai dengan imunoglobulin D, yang mewakili 0,2% dari total imunoglobulin. IgD memiliki berat molekul 180.000 dan terstruktur dalam bentuk monomer.
Hal ini terkait dengan limfosit B yang melekat pada permukaan ini. Namun, fungsi IgD tidak jelas.
Ubah jenis
Imunoglobulin dapat mengalami perubahan tipe struktural, karena kebutuhan untuk pertahanan terhadap antigen.
Perubahan ini disebabkan oleh fungsi limfosit B untuk membuat antibodi berdasarkan sifat imunitas adaptif. Perubahan struktural berada di wilayah konstan rantai berat, tanpa mengubah wilayah variabel.
Perubahan tipe atau kelas dapat menyebabkan IgM beralih ke IgG atau IgE, dan ini terjadi sebagai respons yang disebabkan oleh interferon gamma atau interleukins IL-4 dan IL-5.
Fungsi
Peran imunoglobulin dalam sistem kekebalan sangat penting untuk pertahanan organisme.
Imunoglobulin adalah bagian dari sistem kekebalan humoral; yaitu, mereka adalah zat yang disekresikan oleh sel untuk perlindungan terhadap agen patogen atau berbahaya.
Mereka memberikan cara pertahanan yang efektif, efektif, spesifik dan sistematis, yang bernilai tinggi sebagai bagian dari sistem kekebalan tubuh. Mereka memiliki fungsi umum dan spesifik dalam kekebalan:
Fungsi umum
Antibodi atau imunoglobulin memenuhi fungsi independen dan mengaktifkan efektor yang dimediasi sel dan respons sekretori.
Ikatan antigen-antibodi
Imunoglobulin memiliki fungsi mengikat agen antigenik secara spesifik dan selektif.
Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama dari imunoglobulin dan, oleh karena itu, adalah respon imun yang dapat menghentikan aksi antigen. Setiap antibodi dapat berikatan dengan dua atau lebih antigen secara bersamaan.
Fungsi efektor
Sebagian besar waktu kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai awal untuk mengaktifkan respons seluler spesifik atau untuk memulai serangkaian peristiwa yang menentukan penghapusan antigen. Dua respons efektor yang paling umum adalah pengikatan sel dan aktivasi komplemen.
Ikatan sel tergantung pada adanya reseptor spesifik untuk segmen Fc dari imunoglobulin, setelah itu dikaitkan dengan antigen..
Sel-sel seperti sel mast, eosinofil, basofil, limfosit dan fagosit memiliki reseptor ini dan menyediakan mekanisme untuk menghilangkan antigen..
Aktivasi kaskade komplemen adalah mekanisme kompleks yang melibatkan permulaan urutan, sehingga hasil akhirnya adalah sekresi zat beracun yang menghilangkan antigen..
Fungsi spesifik
Pertama, setiap jenis imunoglobulin mengembangkan fungsi pertahanan spesifik:
Immunoglobulin G
- Immunoglobulin G menyediakan sebagian besar pertahanan terhadap agen antigenik, termasuk bakteri dan virus.
- IgG mengaktifkan mekanisme seperti komplemen dan fagositosis.
- Konstitusi IgG spesifik untuk antigen tahan lama.
- Satu-satunya antibodi yang dapat ditransfer ibu kepada anak-anak selama kehamilan adalah IgG.
Immunoglobulin M
- IgM adalah antibodi respon cepat terhadap agen berbahaya dan infeksius, karena memberikan tindakan segera sampai digantikan oleh IgG.
- Antibodi ini mengaktifkan respons seluler yang dimasukkan ke dalam membran limfosit dan respons humoral sebagai komplemen.
- Ini adalah imunoglobulin pertama yang mensintesis manusia.
Immunoglobulin A
- Bertindak sebagai penghalang pertahanan terhadap patogen, untuk ditempatkan di permukaan selaput lendir.
- Ini hadir dalam mukosa pernapasan, sistem pencernaan, saluran kemih dan juga dalam sekresi seperti air liur, lendir hidung dan air mata.
- Meskipun aktivasi komplemennya rendah, dapat dikaitkan dengan lisozim untuk menghilangkan bakteri.
- Kehadiran imunoglobulin D dalam ASI dan kolostrum memungkinkan bayi baru lahir untuk memperolehnya selama menyusui.
Immunoglobulin E
- Immunoglobulin E menyediakan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen penghasil alergen.
- Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan zat peradangan muncul yang bertanggung jawab atas gejala alergi, seperti bersin, batuk, gatal-gatal, peningkatan air mata dan lendir hidung..
- IgE juga dapat digabungkan ke permukaan parasit melalui segmen Fc-nya, menghasilkan reaksi yang menyebabkan kematian ini..
Immunoglobulin D
- Struktur monomerik IgD terkait dengan limfosit B yang belum berinteraksi dengan antigen, sehingga mereka bertindak sebagai reseptor.
- Fungsi IgD tidak jelas.
Referensi
- (s.f.) Definisi medis tentang imunoglobulin. Dipulihkan dari medicinenet.com
- Wikipedia (s.f.). Antibodi Diperoleh dari en.wikipedia.org
- Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulin. Dipulihkan dari sciencedirect.com
- Iáñez, E. (s.f.) Imunoglobulin dan molekul lain dari sel B. Kursus imunologi umum. Dipulihkan dari ugr.es
- (s.f.) Pengantar Immunoglobulin. Diperoleh dari thermofisher.com
- Buddiga, P. (2013). Anatomi sistem kekebalan tubuh. Dipulihkan dari emedicine.medscape.com
- Pertanyaan Biokimia (2009). Imunoglobulin: struktur dan fungsi. Dipulihkan dari biochemistryquestions.wordpress.com
- (s.f.) Imunoglobulin - struktur dan fungsi. Diperoleh dari microbiologybook.org