Maltasa karakteristik, sintesis, dan fungsi



itu malta, juga dikenal sebagai α-glukosidase, maltase asam, glukosa invertase, glukosidosucrase, lisosomal α-glukosidase atau maltase-glukoamilase, adalah enzim yang bertanggung jawab untuk hidrolisis maltosa dalam sel epitel usus selama langkah-langkah akhir pencernaan pati.

Itu milik kelas hidrolase, khususnya ke subkelas glikosidase, yang mampu memutus ikatan α-glukosid antara residu glukosa (EC 3.2.1.20). Kategori ini mengelompokkan beragam enzim yang spesifisitasnya diarahkan pada ekso-hidrolisis glikosida terminal yang dihubungkan oleh ikatan α-1,4.

Beberapa maltase dapat menghidrolisis polisakarida, tetapi dengan kecepatan yang jauh lebih rendah. Secara umum, setelah aksi maltase, residu α-D-glukosa dilepaskan, namun enzim dari subkelas yang sama dapat menghidrolisis β-glukan, sehingga melepaskan residu β-D-glukosa.

Keberadaan enzim malting pada awalnya ditunjukkan pada tahun 1880 dan sekarang diketahui bahwa itu tidak hanya hadir pada mamalia, tetapi juga pada mikroorganisme seperti ragi dan bakteri, serta pada banyak tanaman dan sereal yang lebih tinggi..

Contoh pentingnya aktivitas enzim ini terkait dengan Saccharomyces cerevisiae, mikroorganisme yang bertanggung jawab untuk produksi bir dan roti, yang mampu menurunkan maltosa dan maltotriosa berkat fakta bahwa ia memiliki enzim maltase, yang produknya dimetabolisme menjadi produk. karakteristik fermentasi organisme ini.

Indeks

  • 1 Karakteristik
    • 1.1 Pada mamalia
    • 1.2 Dalam ragi
    • 1.3 Dalam tanaman
  • 2 Ringkasan
    • 2.1 Pada mamalia
    • 2.2 Dalam ragi
    • 2.3 Dalam bakteri
  • 3 Fungsi
  • 4 Referensi

Fitur

Pada mamalia

Maltase adalah protein amphipathic yang terkait dengan membran sel sikat usus. Hal ini juga dikenal sebagai isozim yang dikenal sebagai asam maltase, terletak di lisosom dan mampu menghidrolisis berbagai jenis ikatan glikosidik di substrat yang berbeda, tidak hanya ikatan maltosa dan α-1,4. Kedua enzim memiliki banyak karakteristik struktural.

Enzim lisosom memiliki sekitar 952 asam amino dan diproses pasca-translasi oleh glikosilasi dan penghilangan peptida di ujung terminal N- dan C-terminal.

Studi yang dilakukan dengan enzim dari usus tikus dan babi menetapkan bahwa pada hewan-hewan ini enzim terdiri dari dua subunit yang berbeda di antara mereka sendiri dalam hal beberapa sifat fisik. Dua subunit ini muncul dari prekursor polipeptida yang sama yang dipotong secara proteolitik.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak memiliki dua subunit, tetapi merupakan satu subunit, dengan berat molekul tinggi dan sangat glikosilasi (oleh N- dan O-glikosilasi).

Dalam ragi

Maltase ragi, yang dikodekan oleh gen MAL62, memiliki berat 68 kDa dan merupakan protein sitoplasma yang ada sebagai monomer dan menghidrolisis spektrum luas α-glukosida.

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan dalam zona telomerik dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen MAL juga terdiri dari kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein permein dan pengatur, seolah-olah itu adalah operon..

Pada tanaman

Telah ditunjukkan bahwa enzim yang ada pada tanaman sensitif terhadap suhu di atas 50 ° C dan maltase terjadi dalam jumlah besar dalam sereal yang berkecambah dan tidak berkecambah..

Selain itu, selama degradasi pati, enzim ini spesifik untuk maltosa, karena tidak bekerja pada oligosakarida lainnya, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa..

Sintesis

Pada mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat yang kaya akan residu mannose ditambahkan co-transduksi oleh glikosilasi, yang tampaknya melindungi urutan degradasi proteolitik.

Studi pada biogenesis enzim ini menetapkan bahwa ia dirakit sebagai molekul dengan berat molekul tinggi dalam keadaan "terikat pada membran" retikulum endoplasma, dan kemudian diproses oleh enzim pankreas dan "diglikosilasi ulang" di Kompleks golgi.

Dalam ragi

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan dalam zona telomerik dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen MAL juga terdiri dari kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein permease dan regulator.

Pada bakteri

Sistem metabolisme maltosa pada bakteri seperti E. coli, sangat mirip dengan sistem laktosa, terutama dalam organisasi genetik operon yang bertanggung jawab untuk sintesis protein pengatur, pengangkut dan aktivitas enzimatik pada substrat (maltase). ).

Fungsi

Di sebagian besar organisme di mana keberadaan enzim seperti maltase telah terdeteksi, enzim ini memainkan peran yang sama: degradasi disakarida seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat larut yang lebih mudah dimetabolisme..

Di usus mamalia, maltase memainkan peran kunci dalam langkah-langkah akhir degradasi pati. Kekurangan dalam enzim ini biasanya diamati dalam patologi seperti glikogenosis tipe II, yang terkait dengan penyimpanan glikogen..

Pada bakteri dan khamir, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim jenis ini mewakili sumber energi penting dalam bentuk glukosa yang memasuki jalur glikolitik, dengan tujuan fermentasi atau non-fermentasi..

Pada tanaman, maltase, bersama dengan amilase, berpartisipasi dalam degradasi endosperma pada biji yang "tidak aktif", dan yang diaktifkan oleh giberelin, hormon pengatur pertumbuhan tanaman, sebagai prasyarat untuk berkecambah.

Selain itu, banyak tanaman yang menghasilkan pati sementara pada siang hari memiliki maltase spesifik yang berkontribusi pada degradasi zat antara metabolisme mereka di malam hari, dan telah ditentukan bahwa kloroplas adalah tempat penyimpanan utama maltosa dalam organisme ini..

Referensi

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Pemurnian dan Karakterisasi Lebih Lanjut dari Asam a-Glucosidase. Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosintesis protein mikrovil usus. Jurnal Biokimia, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Distribusi maltase pada tanaman. Fungsi maltase dalam degradasi pati dan pengaruhnya terhadap aktivitas amiloklastik bahan tanaman. Jurnal Biokimia, 10 (1), 31-48.
  4. KEUNGGULAN. Portal Sumberdaya Bioinformatika. (n.d.). Diperoleh dari enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Efek Daylength dan Circadian pada Degradasi Pati dan Metabolisme Maltosa. Fisiologi Tumbuhan, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Struktur, Biosintesis, dan Glikosilasi Usus Kecil Manusia. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrol sintesis maltase dalam ragi. Mikrobiologi Molekuler, 5 (9), 2079-2084.
  8. Komite Nomenklatur dari International Union of Biokimia dan Biologi Molekuler (NC-IUBMB). (2019). Diperoleh dari qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glikogenosis tipe II (Kekurangan Asam Maltase). Otot & Saraf, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studi dormansi pada biji Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Struktur dan Spesifisitas. European Journal of Biokimia, 126, 559-568.