Denaturasi Faktor Protein yang Menyebabkannya dan Konsekuensi



itu denaturasi protein Ini terdiri dari hilangnya struktur tiga dimensi oleh faktor lingkungan yang berbeda, seperti suhu, pH atau bahan kimia tertentu. Hilangnya struktur mengakibatkan hilangnya fungsi biologis yang terkait dengan protein itu, baik enzimatik, struktural, transporter, antara lain..

Struktur protein sangat sensitif terhadap perubahan. Destabilisasi jembatan tunggal hidrogen esensial dapat mengubah sifat protein. Dengan cara yang sama, ada interaksi yang tidak sepenuhnya esensial untuk mematuhi fungsi protein, dan, jika tidak stabil, tidak berpengaruh pada fungsi.

Indeks

  • 1 Struktur protein
    • 1.1 Struktur primer
    • 1.2 Struktur sekunder
    • 1.3 Struktur tersier
    • 1.4 Struktur kuarter
  • 2 Faktor yang menyebabkan denaturasi
    • 2,1 pH
    • 2.2 Suhu
    • 2.3 Zat kimia
    • 2.4 Agen pereduksi
  • 3 Konsekuensi
    • 3.1 Renaturasi
  • 4 protein pendamping
  • 5 Referensi

Struktur protein

Untuk memahami proses denaturasi protein, kita harus tahu bagaimana protein diatur. Ini menyajikan struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner.

Struktur primer

Ini adalah urutan asam amino yang membentuk protein tersebut. Asam amino adalah blok bangunan mendasar dari biomolekul ini dan ada 20 jenis berbeda, masing-masing dengan sifat fisik dan kimia tertentu. Mereka bergabung bersama melalui ikatan peptida.

Struktur sekunder

Dalam struktur ini rantai asam amino linier ini mulai terlipat oleh ikatan hidrogen. Ada dua struktur sekunder dasar: heliks α, berbentuk spiral; dan lembaran terlipat β, ketika dua rantai linier sejajar secara paralel.

Struktur tersier

Melibatkan tipe kekuatan lain yang menghasilkan lipatan spesifik dari bentuk tiga dimensi.

Rantai R dari residu asam amino yang membentuk struktur protein dapat membentuk jembatan disulfida dan bagian hidrofobik dari protein dikelompokkan di dalam, sedangkan bagian hidrofilik menghadap air. Pasukan van der Waals bertindak sebagai penstabil interaksi yang dijelaskan.

Struktur kuarter

Ini terdiri dari agregat unit protein.

Ketika protein didenaturasi, ia kehilangan struktur kuartener, tersier dan sekunder, sedangkan yang primer tetap utuh. Protein yang kaya akan ikatan disulfida (struktur tersier) memberikan resistensi yang lebih besar terhadap denaturasi.

Faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi

Faktor apa pun yang mengganggu kestabilan ikatan non-kovalen yang bertanggung jawab untuk mempertahankan struktur asli protein dapat menghasilkan denaturasinya. Di antara yang paling penting kita dapat menyebutkan:

pH

Pada nilai pH yang sangat ekstrim, baik media asam atau basa, protein dapat kehilangan konfigurasi tiga dimensi. Kelebihan ion H+ dan OH- di tengahnya mengganggu interaksi protein.

Perubahan dalam pola ion ini menghasilkan denaturasi. Denaturasi oleh pH dapat dibalik dalam beberapa kasus, dan dalam kasus lain tidak dapat dipulihkan.

Suhu

Denaturasi termal terjadi ketika suhu meningkat. Pada organisme yang hidup dalam kondisi lingkungan rata-rata, protein mulai tidak stabil pada suhu di atas 40 ° C. Jelas, protein dari organisme termofilik dapat menahan kisaran suhu ini.

Peningkatan suhu menghasilkan peningkatan pergerakan molekul yang mempengaruhi ikatan hidrogen dan ikatan non-kovalen lainnya, yang mengakibatkan hilangnya struktur tersier.

Peningkatan suhu ini menyebabkan penurunan laju reaksi, jika kita berbicara tentang enzim.

Zat kimia

Zat-zat kutub - seperti urea - dalam konsentrasi tinggi mempengaruhi ikatan hidrogen. Juga, zat-zat non-polar dapat memiliki konsekuensi yang serupa.

Deterjen juga dapat mengacaukan struktur protein; Namun, ini bukan proses yang agresif dan sebagian besar bersifat reversibel.

Agen pereduksi

Β-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) adalah agen kimia yang sering digunakan di laboratorium untuk mendenaturasi protein. Ini bertanggung jawab untuk mengurangi jembatan disulfida antara residu asam amino. Ini dapat mengacaukan struktur tersier atau kuaterner dari protein.

Agen pereduksi lain dengan fungsi serupa adalah dithiothreitol (DTT). Selain itu, faktor lain yang berkontribusi terhadap hilangnya struktur asli dalam protein adalah logam berat dalam konsentrasi tinggi dan radiasi ultraviolet.

Konsekuensi

Ketika denaturasi terjadi, protein kehilangan fungsinya. Protein bekerja secara optimal ketika mereka berada di negara asalnya.

Hilangnya fungsi tidak selalu terkait dengan proses denaturasi. Perubahan kecil dalam struktur protein dapat menyebabkan hilangnya fungsi tanpa mengganggu seluruh struktur tiga dimensi.

Prosesnya mungkin atau mungkin tidak dapat dibatalkan. Di laboratorium, jika kondisinya terbalik, protein dapat kembali ke konfigurasi awal.

Renaturasi

Salah satu percobaan renaturasi yang paling terkenal dan konklusif dibuktikan dalam Ribonuclease A.

Ketika para peneliti menambahkan agen denaturasi seperti urea atau β-mercaptoethanol, protein didenaturasi. Jika agen ini dihilangkan, protein kembali ke konformasi aslinya dan dapat menjalankan fungsinya dengan efisiensi 100%.

Salah satu kesimpulan paling penting dari penelitian ini adalah untuk menunjukkan secara eksperimental bahwa konformasi tiga dimensi dari protein diberikan oleh struktur utamanya..

Dalam beberapa kasus, proses denaturasi benar-benar tidak dapat dipulihkan. Misalnya, ketika kita memasak telur, kita menerapkan panas pada protein (yang utama adalah albumin) yang membuatnya, putih terlihat padat, berwarna keputihan. Secara intuitif kita dapat menyimpulkan bahwa, bahkan jika kita mendinginkannya, itu tidak akan kembali ke bentuk awalnya.

Dalam kebanyakan kasus, proses denaturasi disertai dengan hilangnya kelarutan. Ini juga mengurangi viskositas, kecepatan difusi dan mengkristal lebih mudah.

Protein pendamping

Protein chaperone atau chaperonin bertanggung jawab untuk mencegah denaturasi protein lain. Mereka juga menekan interaksi tertentu yang tidak memadai antara protein untuk memastikan lipatan yang benar dari yang sama.

Ketika suhu medium meningkat, protein ini meningkatkan konsentrasi dan bertindak dengan mencegah denaturasi protein lain. Inilah sebabnya mengapa mereka juga disebut "heat shock protein" atau HSP karena akronimnya dalam bahasa Inggris (Heat Shock Proteins).

Chaperonina dianalogikan dengan sangkar atau laras yang melindungi protein bunga di dalamnya. 

Protein ini yang merespons situasi stres sel telah dilaporkan dalam berbagai kelompok organisme hidup dan sangat dilindungi. Ada berbagai jenis chaperonin dan mereka diklasifikasikan menurut berat molekulnya.

Referensi

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Biologi. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokimia: buku teks dengan aplikasi klinis. Saya terbalik.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokimia: teks dan atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokimia proses metabolisme. Kembalikan.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Biokimia medis. Editorial Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokimia. Editorial Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Kehidupan: Ilmu biologi. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G. J., Funke, B. R., & Case, C. L. (2007). Pengantar mikrobiologi. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Dasar-dasar Biokimia. Ed. Panamericana Medical.